教育背景

Ph.D. 普渡大学 
学士，中国南京大学 

专业经验

Dr. 徐通过CUSBEA项目来到美国，并获得博士学位.D. 1989年从普渡大学生物化学专业毕业. 在加州大学物理系接受博士后培训后, 圣地亚哥, 他加入芝加哥大学，担任医学系助理教授，开发用于生物医学应用的原子力显微镜(AFM). 在那里, 他将原子力显微镜应用于生物医学研究的许多领域，并对脂蛋白做出了许多原创性贡献, 淀粉样纤维的研究以及AFM技术的发展. 后来他加入了病理科, 宾夕法尼亚大学的高级研究员, 采用原子力显微镜和透射电镜, 发现了与阿尔茨海默病有关的tau蛋白聚集的大多数重要中间体. 2004年，他来到位于肯尼迪航天中心的佛罗里达空间研究所和亚洲博彩平台，继续他在应用分子成像工具解决重要生物学和生物医学问题方面的工作. Dr. 许为许多资助机构审核拨款提案, 包括美国宇航局, NSF和国家阿尔茨海默病协会. 他也是美国化学学会的审稿人, 生物物理学会和显微学会期刊.

当前的课程

生物化学II，生物工程，2011

基础细胞生物学，生物工程学报

高级细胞生物学，Bio4301

蛋白质生物技术，Bio5012

实验室方法，Bio5016

疾病的分子机制，生物工程学报(英文版)

选定的出版物

王瑞智，杨晓静，崔凌文，尹黄，徐少华(2019)淀粉样蛋白纤维凝胶. 生物分子学报9,210,doi:10.3390 / biom9060210.

迪伦贝尔, 撒母耳Durrance, 丹尼尔·柯克, 赫克托耳古铁雷斯, 高管丹尼尔Woodard, 何塞阿根廷, 约瑟夫·萨金特, 卡罗琳·雷特, Beatriz Saldana, 塔克干预, “止杰克逊, 徐少华(2018)微重力条件下蛋白原纤维的自组装. 重力与空间研究，61(1):10-26.

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研究

阿尔茨海默病每年影响数百万人，给国家造成数千亿美元的损失 , 而且很快将成为最昂贵的单一疾病——直接护理费用将超过癌症和心脏病. 目前还没有治愈这种疾病的方法. 最近发现阿尔茨海默病的根本原因涉及凝胶过程，这改变了我们解决这一重要医学问题的希望.

目前我们感兴趣的是在阿尔茨海默氏症的大脑中发现的淀粉样斑块在突触和神经元损失中的作用, 蛋白质自组装和淀粉样纤维斑块或生物凝胶形成的机制以及各种淀粉样蛋白聚集如何影响神经元动作电位的传播.  我们使用iWork, AFM,  TEM, 共焦显微镜, MALDI质谱法, 用于高通量筛选的微孔板阅读器, 以及传统的生物化学和分子生物学方法来理解蛋白质聚集体对轴突动作电位的影响, 和, 在分子水平上, 驱动蛋白质纤维形成的途径和能量. 淀粉样蛋白纤维的形成是包括阿尔茨海默病在内的几十种人类疾病的早期事件, Parkingon病, 朊病毒疾病, 2型糖尿病. 我们了解蛋白质自组装和淀粉样纤维形成机制的一个关键观察是通过原子力显微镜和后来的透射电镜鉴定了在该过程早期形成的胶体大小的球形颗粒. 这些球体组装成线性链, 在结构上进化成原丝, 丝带, 和其他形式的成熟纤维. 组装成纤维的球体的大小与自由球体的大小相当, 自由球体的密度开始上升，然后下降，因为它们在纤维形成过程中被消耗. 动力学分析表明，播种和物理搅拌都可以促进纤维的形成, 众所周知的加速胶体聚集的因素. 虽然诱导聚集的条件在不同的蛋白质中是不同的, 动力学和热力学也一样, 纤维形成似乎是多肽和蛋白质的普遍特性. 基于这些观察, 我们引入了一个线性胶体聚集模型来阐明淀粉样纤维形成的机制. 高界面能驱动淀粉样蛋白分子形成球形聚集体, 怎样使与介质的接触面积和表面能最小化.

虽然单个的蛋白质单体不被认为是胶体, 在淀粉样纤维形成过程中观察到的球形聚集体是胶体颗粒. 化学胶体的形成主要取决于分子性质，如电荷和疏水性, 哪些与结构间接相关, but does not depend directly on structure-specific interaction between molecular groups; this paradigm may apply to protein amyloid aggregation as well. Dr. 徐是介绍淀粉样蛋白纤维形成的胶体模型的原作者.

研究 & 项目利益

我们对应用物理和化学的理论和方法来理解分子水平上的生物医学问题感兴趣. 我们专注于单分子的结构分析, 分子组装和聚集的过程, 以及生物学中的表面和界面现象. 我们也对开发具有最高结构分辨率和分子识别的动物组织成像方法感兴趣. 这些信息经常被发现在阐明蛋白质的生物学功能和在医学疾病发病机制中的作用方面是至关重要的.